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Serin

Strukturformel
L-Serin
Abbildung des natürlich vorkommenden L-Serins
Allgemeines
Name Serin
Andere Namen
Summenformel C3H7NO3
Kurzbeschreibung

weiße, nadelförmige, süßlich schmeckende Kristalle[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer
  • 56-45-1 (L-Serin)
  • 312-84-5 (D-Serin)
  • 302-84-1 (DL-Serin)
EG-Nummer 200-274-3
ECHA-InfoCard 100.000.250
PubChem 5951
DrugBank DB00133
Wikidata Q183290
Eigenschaften
Molare Masse 105,09 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

215–225 °C[2]

pKs-Wert
  • pKCOOH: 2,21[1]
  • pKNH2: 9,15[1]
Löslichkeit
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze [3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Serin, abgekürzt Ser oder S, ist in der L-Konfiguration [(S)-Konfiguration] eine proteinogene, nicht essentielle α-Aminosäure.

Inhaltsverzeichnis

Isomere


Serin besitzt ein stereogenes Zentrum und hat damit zwei Enantiomere, die D-Aminosäure D-Serin [Synonym: (R)-Serin] und ihr Spiegelbild, das „natürliche“ L-Serin. Das Racemat DL-Serin [Synonym: (RS)-Serin] besteht zu gleichen Teilen aus L-Serin und D-Serin. Wenn in der wissenschaftlichen Literatur Serin ohne jeden weiteren Zusatz genannt wird, ist fast immer L-Serin gemeint.

Isomere von Serin
Name L-Serin D-Serin
Andere Namen (S)-Serin (R)-Serin
Strukturformel L-Serin D-Serin
CAS-Nummer 56-45-1 312-84-5
302-84-1 (unspez.)
EG-Nummer 200-274-3 206-229-4
206-130-6 (unspez.)
ECHA-Infocard 100.000.250 100.005.665
100.005.574 (unspez.)
PubChem 5951 71077
617 (unspez.)
DrugBank DB00133 DB03929
− (unspez.)
Wikidata Q183290 Q27077119
Q26997410 (unspez.)

L-Serin racemisiert (partiell) leichter als andere proteinogene L-Aminosäuren. Deshalb enthalten viele L-Serin-Präparate geringe Mengen (0,5 bis 3 %) D-Serin.

Vorkommen


Erstmals isoliert wurde L-Serin aus Seide, genauer aus dem Seidenbast, auch Sericin genannt, der leimartig in der Rohseide die Fibroinfäden verklebt und beim Entbasten entfernt wird.

Der umhüllende Bast des seidenen Fadens, den die Larve des Seidenspinners (Bombyx mori) zum Kokon spinnt, besteht zu einem Drittel aus Serin. Dessen Name geht auf das lateinische Wort sericus ‚seiden‘ zurück.

Serin ist ein wesentlicher Baustein von Phosphatidylserinen, einer Gruppe der Phosphoglyzeride in der Lipiddoppelschicht der Zellmembran.

Eigenschaften


Serin liegt bei neutralem pH-Wert überwiegend als Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Serin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Serin liegt bei 5,68.[5]

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer (hydrophilen) OH-Gruppe (Hydroxygruppe) kann Serin phosphoryliert werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von Enzymen eine wichtige Rolle. Außerdem befindet sie sich häufig im aktiven Zentrum von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die Serinproteinasen und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

Biosynthese und Abbau


Für Biosynthese und Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks.

Durch Oxidation und folgende Transaminierung ausgehend von 3-Phosphoglycerat wird Serin synthetisiert. Im Körper wird Serin zu Glycin abgebaut, es kann jedoch auch in einer PALP-abhängigen, eliminierenden Desaminierung durch die Serin-Dehydratase zu Pyruvat umgewandelt werden.

Technische Herstellung


Industriell wird L-Serin durch Fermentation hergestellt, in einer geschätzten Menge von 100–1000 Tonnen pro Jahr.[6] Alternativ können keratinhaltige Proteine mit Salzsäure hydrolysiert und mit Ammoniak neutralisiert werden. Das so erhaltene Gemisch von ca. 20 proteinogenen Aminosäuren (eine davon ist das L-Serin) wird aufgrund unterschiedlicher Löslichkeiten und mittels Ionenaustauscherchromatographie getrennt. Die einzelnen Fraktionen werden durch Umkristallisation gereinigt.

D-Serin


In Gliazellen und Neuronen wird D-Serin durch das Enzym Serin-Racemase gebildet. An NMDA-Rezeptoren fungiert D-Serin als endogener Co-Agonist, es bindet an der NR1-Untereinheit und erhöht die Affinität von Glutamat an diesem Rezeptor.[7] Es gibt Hinweise darauf, dass ein physiologischer Mangel an D-Serin eine Rolle im Depressionsgeschehen spielen könnte.[8]

In einigen Pflanzen ist die Serin-Razemase in Stempel und Samenanlagen nachgewiesen und spielt dort eine Rolle in der Navigation des einwachsenden Pollenschlauchs. L-Serin wird dabei zu D-Serin umkonfiguriert und vom Pollenschlauch erkannt. GLR-Gene (Glutamate receptor-like genes) bilden im Pollenschlauch Ca2+-Kanäle, die durch D-Serin aktiviert werden, dadurch entsteht ein oszillierendes Ca2+-Signal in der Pollenschlauchspitze, das das Wachstum fördert und richtet. Pollenschläuche in denen dieser Signalweg gestört wurde, zeigen deformiertes Wachstum, verzweigen sich und sind weniger fertil.[9]

Dieser pflanzliche Signalmechanismus ist insofern interessant, als dass die Aminosäure-vermittelte Kommunikation bislang eher mit dem zentralen Nervensystem der höheren Tiere in Zusammenhang gebracht wurde.

Weblinks


WikibooksWikibooks: Biosynthese und Abbau von L-Serin – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise


  1. a b c d Eintrag zu L-Serin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 29. Mai 2014.
  2. a b Datenblatt Serin (PDF) bei Merck, abgerufen am 14. März 2010.
  3. a b Datenblatt DL-Serine, ≥98% (TLC) bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 26. Februar 2013 (PDF ).
  4. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 470.
  5. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids. Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
  6. K. Drauz, I. Grayson, A. Kleemann, H.-P. Krimmer, W. Leuchtenberger, C. Weckbecker: Amino Acids. In: Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2012, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2 .
  7. L. Pollegioni, S. Sacchi: Metabolism of the neuromodulator D-serine. In: Cell. Mol. Life Sci. Band 67, Nr. 14, 2010, S. 2387–2404, doi:10.1007/s00018-010-0307-9 , PMID 20195697.
  8. O. Malkesman, D. R. Austin, T. Tragon u. a.: Acute D-serine treatment produces antidepressant-like effects in rodents. In: Int. J. Neuropsychopharmacol. Band 15, Nr. 8, 2012, S. 1135–1148, doi:10.1017/S1461145711001386 , PMID 21906419.
  9. Erwan Michard, Pedro T. Lima, Filipe Borges, Ana Catarina Silva, Maria Teresa Portes: Glutamate Receptor–Like Genes Form Ca2+ Channels in Pollen Tubes and Are Regulated by Pistil d-Serine. In: Science. Band 332, Nr. 6028, 22. April 2011, S. 434–437, doi:10.1126/science.1201101 , PMID 21415319 (sciencemag.org [abgerufen am 11. November 2016]).



Kategorien: Proteinogene Aminosäure | Arzneistoff



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